SlrP es una proteína con actividad de ligasa de ubiquitina E3 que es translocada por el serovar Typhimurium a las células huésped eucariotas a través de un sistema de secreción tipo III. Se realizó una pantalla de dos híbridos en levaduras para encontrar nuevos socios humanos para esta proteína. Entre las proteínas interactivas identificadas por esta pantalla se encontraba SNRPD2, un componente central del espliceosoma. Los ensayos de ubiquitinación in vitro demostraron que SNRPD2 es un sustrato para la actividad catalítica de SlrP, pero no para otros miembros de la familia NEL de ligasas de ubiquitina E3, SspH1 y SspH2. Los residuos de lisina modificados por esta actividad fueron identificados por espectrometría de masas. La identificación de un nuevo objetivo de ubiquitinación para SlrP es una contribución relevante para la comprensión del papel de este efector.